雖然酶大多是蛋白質，但少數具有生物催化功能的分子並非為蛋白質，有壹些被稱為核酶的RNA分子 和壹些DNA分子同樣具有催化功能。此外，通過人工合成所謂人工酶也具有與酶類似的催化活性。 有人認為酶應定義為具有催化功能的生物大分子，即生物催化劑。[1]
酶的催化活性會受其他分子影響：抑制劑是可以降低酶活性的分子；激活劑則是可以增加酶活性的分子。有許多藥物和毒藥就是酶的抑制劑。酶的活性還可以被溫度、化學環境（如pH值）、底物濃度以及電磁波（如微波）等許多因素所影響。
人體和哺乳動物體內含有5000種酶。它們或是溶解於細胞質中，或是與各種膜結構結合在壹起，或是位於細胞內其他結構的特定位置上(是細胞的壹種產物），只有在被需要時才被激活，這些酶統稱胞內酶；另外，還有壹些在細胞內合成後再分泌至細胞外的酶──胞外酶。酶催化化學反應的能力叫酶活力（或稱酶活性）。酶活力可受多種因素的調節控制，從而使生物體能適應外界條件的變化，維持生命活動。沒有酶的參與，新陳代謝幾乎不能完成，生命活動就根本無法維持。
所有的酶都含有C、H、O、N四種元素。
酶是壹類生物催化劑，生物體內含有數千種酶，它們支配著生物的新陳代謝、營養和能量轉換等許多催化過程，與生命過程關系密切的反應大多是酶催化反應。但是酶不壹定只在細胞內起催化作用。
酶催化作用實質：降低化學反應活化能。
酶與無機催化劑比較：
1．相同點：1）改變化學反應速率，本身幾乎不被消耗；2）只催化已存在的化學反應；3）加快化學反應速率，縮短達到平衡時間，但不改變平衡點；4）降低活化能，使化學反應速率加快。5）都會出現中毒現象。
2．不同點：即酶的特性，包括高效性，專壹性，溫和性（需要壹定的pH和溫度）等。
來源
所謂酶（Enzyme），在希臘語裏，就是存在於酵母（zyme）中的意思。也就是，在酵母中各種各樣進行著生命活動的物質被發現，然後被這樣命名。此時，“酵母”始終是活著的生命體=微生物、“酶”是活著的物質 = 制造出生命活動的不可思議的物質（按影象來說叫存活物質可能更好）。
但是酶不等於酵母：只可以說酵母是自然界所有生物體重單位體積內含酶種類及酶最豐富的！尤其是啤酒酵母！
酵母是單細胞微生物，內含有許多酶，酵母具備細胞組織，而酶則是蛋白質，通常壹個酵母菌裏有數千種蛋白質，所以說酵母含有酶，但酶不等於酵母。
分類：
根據酶所催化的反應性質的不同，將酶分成六大類：
氧化還原酶類
（oxidoreductase）促進底物進行氧化還原反應的酶類，是壹類催化氧化還原反應的酶，可分為氧化酶和還原酶兩類。[6]
轉移酶類
（transferases）催化底物之間進行某些基團（如乙酰基、甲基、氨基、磷酸基等）的轉移或交換的酶類。例如，甲基轉移酶、氨基轉移酶、乙酰轉移酶、轉硫酶、激酶和多聚酶等。
水解酶類
（hydrolases ）催化底物發生水解反應的酶類。例如，澱粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。
裂合酶類
（lyases）催化從底物（非水解）移去壹個基團並留下雙鍵的反應或其逆反應的酶類。例如，脫水酶、脫羧酶、碳酸酐酶、醛縮酶、檸檬酸合酶等。許多裂合酶催化逆反應，使兩底物間形成新化學鍵並消除壹個底物的雙鍵。合酶便屬於此類。
異構酶類
（isomerases）催化各種同分異構體、幾何異構體或光學異構體之間相互轉化的酶類。例如，異構酶、表構酶、消旋酶等。
合成酶類
（ligase）催化兩分子底物合成為壹分子化合物，同時偶聯有ATP的磷酸鍵斷裂釋能的酶類。例如，谷氨酰胺合成酶、DNA連接酶、氨基酸：tRNA連接酶以及依賴生物素的羧化酶等。
按照國際生化協會公布的酶的統壹分類原則，在上述六大類基礎上，在每壹大類酶中又根據底物中被作用的基團或鍵的特點，分為若幹亞類；為了更精確地表明底物或反應物的性質，每壹個亞類再分為幾個組（亞亞類）；每個組中直接包含若幹個酶。
功能：
催化
酸-堿催化（acid-base catalysis）：質子轉移加速反應的催化作用。
***價催化（covalent catalysis）：壹個底物或底物的壹部分與催化劑形成***價鍵，然後被轉移給第二個底物。許多酶催化的基團轉移反應都是通過***價方式進行的。
催化機理
酶的催化機理和壹般化學催化劑基本相同，也是先和反應物（酶的底物）結合成絡合物，通過降低反應的能來提高化學反應的速度，在恒定溫度下，化學反應體系中每個反應物分子所含的能量雖然差別較大，但其平均值較低，這是反應的初態。
S（底物）→P（產物）這個反應之所以能夠進行，是因為有相當部分的S分子已被激活成為活化（過渡態）分子，活化分子越多，反應速度越快。在特定溫度時，化學反應的活化能是使1摩爾物質的全部分子成為活化分子所需的能量（千卡）。
酶（E）的作用是：與S暫時結合形成壹個新化合物ES，ES的活化狀態（過渡態）比無催化劑的該化學反應中反應物活化分子含有的能量低得多。ES再反應產生P，同時釋放E。E可與另外的S分子結合，再重復這個循環。降低整個反應所需的活化能，使在單位時間內有更多的分子進行反應，反應速度得以加快。如沒有催化劑存在時，過氧化氫分解為水和氧的反應（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能為每摩爾18千卡（1千卡=4.187焦耳），用過氧化氫酶催化此反應時，只需要活化能每摩爾2千卡，反應速度約增加10^11倍。
反應
特點
酶是高效生物催化劑，比壹般催化劑的效率高107-1013倍。酶能加快化學反應的速度，但酶不能改變化學反應的平衡點，也就是說酶在促進正向反應的同時也以相同的比例促進逆向的反應，所以酶的作用是縮短了到達平衡所需的時間，但平衡常數不變，在無酶的情況下達到平衡點需幾個小時，在有酶時可能只要幾秒鐘就可達到平衡。
酶和壹般催化劑都是通過降低反應活化能的機制來加快化學反應速度的。
酶的催化特異性表現在它對底物的選擇性和催化反應的特異性兩方面。體內的化學反應除了個別自發進行外，絕大多數都由專壹的酶催化，壹種酶能從成千上萬種反應物中找出自己作用的底物，這就是酶的特異性。根據酶催化特異性程度上的差別，分為絕對特異性(absolute specificity)、相對特異性(relative specificity)和立體異構特異性(stereospecificity)三類。壹種酶只催化壹種底物進行反應的稱絕對特異性，如脲酶只能水解尿素使其分解為二氧化碳和氨；若壹種酶能催化壹類化合物或壹類化學鍵進行反應的稱為相對特異性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯鍵。具有立體異構特異性的酶對底物分子立體構型有嚴格要求，如L乳酸脫氫酶只催化L-乳酸脫氫，對D-乳酸無作用。
有些酶的催化活性可受許多因素的影響，如別構酶受別構劑的調節，有的酶受***價修飾的調節，激素和神經體液通過第二信使對酶活力進行調節，以及誘導劑或阻抑劑對細胞內酶含量(改變酶合成與分解速度)的調節等。
作用機制
酶(E)與底物(S)形成酶-底物復合物(ES)
酶的活性中心與底物定向結合生成ES復合物是酶催化作用的第壹步。定向結合的能量來自酶活性中心功能基團與底物相互作用時形成的多種非***價鍵，如離子鍵、氫鍵、疏水鍵，也包括範德華力。它們結合時產生的能量稱為結合能（binding energy）。這就不難理解各個酶對自己的底物的結合有選擇性。
若酶只與底物互補生成ES復合物，不能進壹步促使底物進入過渡狀態，那麽酶的催化作用不能發生。這是因為酶與底物生成ES復合物後尚需通過酶與底物分子間形成更多的非***價鍵，生成酶與底物的過渡狀態互補的復合物(圖4-8)，才能完成酶的催化作用。實際上在上述更多的非***價鍵生成的過程中底物分子由原來的基態轉變成過渡狀態。即底物分子成為活化分子，為底物分子進行化學反應所需的基團的組合排布、瞬間的不穩定的電荷的生成以及其他的轉化等提供了條件。所以過渡狀態不是壹種穩定的化學物質，不同於反應過程中的中間產物。就分子的過渡狀態而言，它轉變為產物(P)或轉變為底物(S)的概率是相等的。
當酶與底物生成ES復合物並進壹步形成過渡狀態，這過程已釋放較多的結合能，現知這部分結合能可以抵消部分反應物分子活化所需的活化能，從而使原先低於活化能閾的分子也成為活化分子，於是加速化學反應的速度
1．鄰近效應與定向排列
2．多元催化（multielement catalysis）
3．表面效應(surface effect)
應該指出的是，壹種酶的催化反應常常是多種催化機制的綜合作用，這是酶促進反應高效率的重要原因。
酶的應用：
催化劑
在生物體內的酶是具有生物活性的蛋白質，存在於生物體內的細胞和組織中，作為生物體內化學反應的催化劑，不斷地進行自我更新，使生物體內及其復雜的代謝活動不斷地、有條不紊地進行．
高效性與專壹性
酶的催化效率特別高（即高效性），比壹般的化學催化劑的效率高10^7～10^18倍，這就是生物體內許多化學反應很容易進行的原因之壹．
酶的催化具有高度的化學選擇性和專壹性．壹種酶往往只能對某壹種或某壹類反應起催化作用，且酶和被催化的反應物在結構上往往有相似性．
壹般在37℃左右，接近中性的環境下，酶的催化效率就非常高，雖然它與壹般催化劑壹樣，隨著溫度升高，活性也提高，但由於酶是蛋白質，因此溫度過高，會失去活性（變性），因此酶的催化溫度壹般不能高於60℃，否則，酶的催化效率就會降低，甚至會失去催化作用．強酸、強堿、重金屬離子、紫外線等的存在，也都會影響酶的催化作用．
人體中的作用
人體內存在大量酶，結構復雜，種類繁多，到目前為止，已發現3000種以上（即多樣性）．如米飯在口腔內咀嚼時，咀嚼時間越長，甜味越明顯，是由於米飯中的澱粉在口腔分泌出的唾液澱粉酶的作用下，水解成麥芽糖的緣故．因此，吃飯時多咀嚼可以讓食物與唾液充分混合，有利於消化．此外人體內還有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多種水解酶．人體從食物中攝取的蛋白質，必須在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然後再在其它酶的作用下，選擇人體所需的20多種氨基酸，按照壹定的順序重新結合成人體所需的各種蛋白質，這其中發生了許多復雜的化學反應．可以這樣說，沒有酶就沒有生物的新陳代謝，也就沒有自然界中形形色色、豐富多彩的生物界．[7]
酶的生理醫學效應
酶與某些疾病的關系
酶缺乏所致之疾病多為先天性或遺傳性，如白化癥是因酪氨酸羥化酶缺乏，蠶豆病或對伯氨喹啉敏感患者是因6－磷酸葡萄糖脫氫酶缺乏．許多中毒性疾病幾乎都是由於某些酶被抑制所引起的．如常用的有機磷農藥（如敵百蟲、敵敵畏、1059以及樂果等）中毒時，就是因它們與膽堿酯酶活性中心必需基團絲氨酸上的壹個－OH結合而使酶失去活性．膽堿酯酶能催化乙酰膽堿水解成膽堿和乙酸，當膽堿酯酶被抑制失活後，乙酰膽堿的水解作用受抑，造成乙酰膽堿推積，出現壹系列中毒癥狀，如肌肉震顫、瞳孔縮小、多汗、心跳減慢等．某些金屬離子引起人體中毒，則是因金屬離子（如Hg2+）可與某些酶活性中心的必需基團（如半胱氨酸的－SH）結合而使酶失去活性。
酶在疾病診斷上的應用
正常人體內酶活性較穩定，當人體某些器官和組織受損或發生疾病後，某些酶被釋放入血、尿或體液內．如急性胰腺炎時，血清和尿中澱粉酶活性顯著升高；肝炎和其它原因肝臟受損，肝細胞壞死或通透性增強，大量轉氨酶釋放入血，使血清轉氨酶升高；心肌梗塞時，血清乳酸脫氫酶和磷酸肌酸激酶明顯升高；當有機磷農藥中毒時，膽堿酯酶活性受抑制，血清膽堿酯酶活性下降；某些肝膽疾病，特別是膽道梗阻時，血清r－谷氨酰移換酶增高等等．因此，借助血、尿或體液內酶的活性測定，可以了解或判定某些疾病的發生和發展。
酶在臨床治療上的應用
酶療法已逐漸被人們所認識，廣泛受到重視，各種酶制劑在臨床上的應用越來越普遍．如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白質分解，此原理已用於外科擴創，化膿傷口凈化及胸、腹腔漿膜粘連的治療等．在血栓性靜脈炎、心肌梗塞、肺梗塞以及彌漫性血管內凝血等病的治療中，可應用纖溶酶、鏈激酶、尿激酶等，以溶解血塊，防止血栓的形成等．
壹些酶，不僅可用於腦、心、肝、腎等重要臟器的輔助治療，在腫瘤方面的使用也取得了顯著的成效．另外，還利用酶的競爭性抑制的原理，合成壹些化學藥物，進行抑菌、殺菌和抗腫瘤等的治療。如酶補脾補腎在不孕不育等問題上，也有較好的調理。而磺胺類藥和許多抗菌素能抑制某些細菌生長所必需的酶類，故有抑菌和殺菌作用；許多抗腫瘤藥物能抑制細胞內與核酸或蛋白質合成有關的酶類，從而抑制瘤細胞的分化和增殖，以對抗腫瘤的生長；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，從而影響甲狀腺素的合成，故可用於治療甲狀腺機能亢進等。
酶在生產生活中的應用
如釀酒工業中使用的酵母菌，就是通過有關的微生物產生的，酶的作用將澱粉等通過水解、氧化等過程，最後轉化為酒精；醬油、食醋的生產也是在酶的作用下完成的；用澱粉酶和纖維素酶處理過的飼料，營養價值提高；洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原來不易除去的汗漬等很容易除去等等……
由於酶的應用廣泛，酶的提取和合成就成了重要的研究課題．此時酶可以從生物體內提取，如從菠蘿皮中可提取菠蘿蛋白酶．但由於酶在生物體內的含量很低，因此，它不能適應生產上的需要．工業上大量的酶是采用微生物的發酵來制取的．壹般需要在適宜的條件下，選育出所需的菌種，讓其進行繁殖，獲得大量的酶制劑．另外，人們正在研究酶的人工合成．總之隨著科學水平的提高，酶的應用將具有非常廣闊的前景．
學科意義：
生物學
在生物體內，酶發揮著非常廣泛的功能。信號轉導和細胞活動的調控都離不開酶，
酶分子結構及化學反應 (12張)
特別是激酶和磷酸酶的參與。酶也能產生運動，通過催化肌球蛋白上ATP的水解產生肌肉收縮，並且能夠作為細胞骨架的壹部分參與運送胞內物質。壹些位於細胞膜上的ATP酶作為離子泵參與主動運輸。壹些生物體中比較奇特的功能也有酶的參與，例如熒光素酶可以為螢火蟲發光。病毒中也含有酶，或參與侵染細胞（如HIV整合酶和逆轉錄酶），或參與病毒顆粒從宿主細胞的釋放（如流感病毒的神經氨酸酶）。
復合酶的壹個非常重要的功能是參與消化系統的工作。以蛋白酶為代表，可以將進入消化道的大分子（澱粉和蛋白質）降解為小於15微米的小分子，以便於腸道毛細血管充分吸收。澱粉不能被腸道直接吸收，而酶可以將澱粉水解為麥芽糖或更進壹步水解為葡萄糖等腸道可以吸收的小分子。不同的酶分解不同的食物底物。在草食性反芻動物的消化系統中存在壹些可以產生纖維素酶的細菌，纖維素酶可以分解植物細胞壁中的纖維素，從而提供可被吸收的養料。
在代謝途徑中，多個酶以特定的順序發揮功能：前壹個酶的產物是後壹個酶的底物；每個酶催化反應後，產物被傳遞到另壹個酶。有些情況下，不同的酶可以平行地催化同壹個反應，從而允許進行更為復雜的調控：比如壹個酶可以以較低的活性持續地催化該反應，而另壹個酶在被誘導後可以較高的活性進行催化。酶的存在確定了整個代謝按正確的途徑進行；而壹旦沒有酶的存在，代謝既不能按所需步驟進行，也無法以足夠的速度完成合成以滿足細胞的需要。實際上如果沒有酶，代謝途徑，如糖酵解，無法獨立進行。例如，葡萄糖可以直接與ATP反應使得其壹個或多個碳原子被磷酸化；在沒有酶的催化時，這個反應進行得非常緩慢以致可以忽略；而壹旦加入己糖激酶，在6位上的碳原子的磷酸化反應獲得極大加速，雖然其他碳原子的磷酸化反應也在緩慢進行，但在壹段時間後檢測可以發現，絕大多數產物為葡萄糖-6-磷酸。於是每個細胞就可以通過這樣壹套功能性酶來完成代謝途徑的整個反應網絡。
動力學
酶動力學是研究酶結合底物能力和催化反應速率的科學。研究者通過酶反應分析法（enzyme assay）來獲得用於酶動力學分析的反應速率數據。
1902年，維克多·亨利提出了酶動力學的定量理論； 隨後該理論得到他人證實並擴展為米氏方程。 亨利最大貢獻在於其首次提出酶催化反應由兩步組成：首先，底物可逆地結合到酶上，形成酶-底物復合物；然後，酶完成對對應化學反應的催化，並釋放生成的產物。
酶初始反應速率（表示為“V”）與底物濃度（表示為“[S]”）的關系曲線。隨著底物濃度不斷提高，酶的反應速率也趨向於最大反應速率（表示為“Vmax”）。酶可以在壹秒鐘內催化數百萬個反應。例如，乳清酸核苷5'-磷酸脫羧酶所催化的反應在無酶情況下，需要七千八百萬年才能將壹半的底物轉化為產物；而同樣的反應過程，如果加入這種脫羧酶，則需要的時間只有25毫秒。 酶催化速率依賴於反應條件和底物濃度。如果反應條件中存在能夠將蛋白解鏈的因素，如高溫、極端的pH和高的鹽濃度，都會破壞酶的活性；而提高反應體系中的底物濃度則會增加酶的活性。在酶濃度固定的情況下，隨著底物濃度的不斷升高，酶催化的反應速率也不斷加快並趨向於最大反應速率（Vmax）。出現這種現象的原因是，當反應體系中底物的濃度升高，越來越多自由狀態下的酶分子結合底物形成酶-底物復合物；當所有酶分子的活性位點都被底物飽和結合，即所有酶分子形成酶-底物復合物時，催化的反應速率達到最大。當然，Vmax並不是酶唯壹的動力學常數，要達到壹定反應速率所需的底物濃度也是壹個重要的動力學指標。這壹動力學指標即米氏常數（Km），指的是達到Vmax值壹半的反應速率所需的底物濃度。對於特定的底物，每壹種酶都有其特征Km值，表示底物與酶之間的結合強度（Km值越低，結合越牢固，親和力越高）。另壹個重要的動力學指標是kcat（催化常數），定義為壹個酶活性位點在壹秒鐘內催化底物的數量，用於表示酶催化特定底物的能力。
酶的催化效率可以用kcat/Km來衡量。這壹表示式又被稱為特異性常數，其包含了催化反應中所有步驟的反應常數。由於特異性常數同時反映了酶對底物的親和力和催化能力，因此可以用於比較不同酶對於特定底物的 催化效率或同壹種酶對於不同底物的催化效率。特異性常數的理論最大值，又稱為擴散極限，約為108至109 M?1s?1；此時，酶與底物的每壹次碰撞都會導致底物被催化，因此產物的生成速率不再為反應速率所主導，而分子的擴散速率起到了決定性作用。酶的這種特性被稱為“催化完美性”或“動力學完美性”。相關的酶的例子有磷酸丙糖異構酶、碳酸酐酶、乙酰膽堿酯酶、過氧化氫酶、延胡索酸酶、β-內酰胺酶和超氧化物歧化酶。
米氏方程是基於質量作用定律而確立的，而該定律則基於自由擴散和熱動力學驅動的碰撞這些假定。然而，由於酶/底物/產物的高濃度和相分離或者壹維/二維分子運動，許多生化或細胞進程明顯偏離質量作用定律的假定。 在這些情況下，可以應用分形米氏方程。
存在壹些酶，它們的催化產物動力學速率甚至高於分子擴散速率，這種現象無法用當今公認的理論來解釋。有多種理論模型被提出來解釋這類現象。其中，部分情況可以用酶對底物的附加效應來解釋，即壹些酶被認為可以通過雙偶極電場來捕捉底物以及將底物以正確方位擺放到催化活性位點。另壹種理論模型引入了基於量子理論的穿隧效應，即質子或電子可以穿過激活能壘（就如同穿過隧道壹般），但關於穿隧效應還有較多爭議。 有報道發現色胺中質子存在量子穿隧效應。 因此，有研究者相信在酶催化中也存在著穿隧效應，可以直接穿過反應能壘，而不是像傳統理論模型的方式通過降低能壘達到催化效果。有相關的實驗報道提出在壹種醇脫氫酶的催化反應中存在穿隧效應，但穿隧效應是否在酶催化反應中普遍存在並未有定論。
熱力學
與其他催化劑壹樣，酶並不改變反應的平衡常數，而是通過降低反應的活化能來加快反應速率。通常情況下，反應在酶存在或不存在的兩種條件下，其反應方向是相同的，只是前者的反應速度更快壹些。但必須指出的是，在酶不存在的情況下，底物可以通過其他不受催化的“自由”反應生成不同的產物，原因是這些不同產物的形成速度更快。
酶可以連接兩個或多個反應，因此可以用壹個熱力學上更容易發生的反應去“驅動”另壹個熱力學上不容易發生的反應。例如，細胞常常通過ATP被酶水解所產生的能量來驅動其他化學反應。
酶可以同等地催化正向反應和逆向反應，而並不改變反應自身的化學平衡。例如，碳酸酐酶可以催化如下兩個互逆反應，催化哪壹種反應則是依賴於反應物濃度。
當然，如果反應平衡極大地趨向於某壹方向，比如釋放高能量的反應，而逆反應不可能有效的發生，則此時酶實際上只催化熱力學上允許的方向，而不催化其逆反應。
以上能滿意嗎？望采納哦！