酶是生物體內細胞產生的生物催化劑。由蛋白質組成(少數是RNA)。它能在體內非常溫和的條件下高效催化各種生化反應，促進生物體的新陳代謝。生命活動中的消化、吸收、呼吸、運動和繁殖都是酶促反應過程。酶是細胞生存的基礎。幾乎所有涉及細胞代謝的化學反應都是在酶的催化下進行的。例如，哺乳動物細胞含有數千種酶。它們要麽溶解在細胞液中，與各種膜結構結合，要麽位於細胞內其他結構的特定位置。這些酶統稱為胞內酶；另外，還有壹些酶是在細胞內合成，然後分泌到細胞外的——胞外酶。酶催化化學反應的能力稱為酶活性(或酶活)。酶的活性可以受到多種因素的調控，從而使生物體適應外界條件的變化，維持生命活動。沒有酶的參與，新陳代謝只能以極其緩慢的速度進行，生命活動根本無法維持。比如食物必須在酶的作用下分解成小分子，才能穿透腸壁，被組織吸收利用。胃內有胃蛋白酶，腸內有胰腺分泌的胰蛋白酶、糜蛋白酶、脂肪酶和澱粉酶。再比如食物的氧化是動物能量的來源，它的氧化過程也是在壹系列酶的催化下完成的。
酶催化的本質:降低化學反應的活化能
酶與無機催化劑的比較:
1，同點:1)改變化學反應速率，幾乎不消耗；2)僅催化現有的化學反應；3)加快化學反應速率，縮短達到平衡的時間，但不改變平衡點；4)降低活化能，加快化學反應速率。5)會發生中毒。
2.區別:酶的特性。
酶的特性
1，高效:酶的催化效率高於無機催化劑，使反應速度更快；2.特異性:壹種酶只能催化壹種或壹種底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；3.多樣性:酶的種類很多，約4000種；4.溫和性:是指酶催化的化學反應壹般在溫和的條件下進行。
壹般來說，動物體內酶的最適溫度在35-40攝氏度之間，植物體內酶的最適溫度在40-50攝氏度之間。細菌和真菌中酶的最適溫度差異較大，酶的最適溫度可高達70攝氏度。動物體內酶的最適PH大多在6.5-8.0之間，但也有例外。比如胃蛋白酶的最適PH是1.5，植物中的酶的最適PH大多在4.5-6.5之間。
酶的這些性質使細胞內復雜的物質代謝得以有序進行，從而使物質的代謝適應正常的生理功能。如果壹種酶由於基因缺陷而缺失，或者由於其他原因而活性減弱，那麽這種酶催化的反應就會異常，物質代謝就會紊亂，甚至會發生疾病。因此，酶與醫學的關系非常密切。
[編輯本段]酶的發現
1773年，意大利科學家l·斯帕蘭紮尼(1729-1799)設計了壹個別出心裁的實驗:把肉放進壹個小金屬籠子裏，讓老鷹吞下去。過了壹會兒，他拿出小籠子，發現肉不見了。因此，他得出結論，胃液中壹定含有消化肉塊的物質。但是什麽？他不知道。
1836年，德國科學家王石(T. Schwann，1810—1882)從胃液中提取了消化蛋白質的物質。解開胃消化之謎。
1926年，美國科學家j . b . sum ner(1887-1955)從刀豆種子中提取出脲酶晶體，通過化學實驗證實脲酶是壹種蛋白質。
20世紀30年代，科學家先後提取出各種酶的蛋白質晶體，並指出酶是壹種生物催化蛋白質。
20世紀80年代，美國科學家切赫(T.R .切赫，1947-)和奧特曼(S .奧特曼，1939-)發現少數RNA也具有生物催化作用。
[編輯本段]酶的活性
活動單位(U，活動單位):
酶活性單位的測量。1961國際酶學會議規定，1酶活單位是指在特定條件下(25oC，其他為最適宜條件)1min內，能轉化1μmol底物或轉化1μmol底物中相關基團的酶量。
比活性:每分鐘每毫克酶蛋白在25℃轉化的底物的微摩爾數。比活性是酶純度的壹種量度。
活化能:將1mol反應底物中的所有分子從其狀態轉變為過渡態所需的能量。
活化能:酶含有底物結合位點和催化底物轉化為產物的氨基酸殘基部分。活性位點通常位於蛋白質的結構域或亞基之間的縫隙中或蛋白質表面的凹陷處，通常由壹些在三維空間上靠在壹起的氨基酸殘基組成。
酶活性測定
初速度:酶促反應初始階段底物轉化為產物的速度。在這個階段，產物的濃度很低，可以忽略逆反應。
米氏方程(Michaelis-Mentent equation):表達酶反應的初速度(υ)與底物濃度([s])之間關系的速度方程:υ=υmax[s]/(Km+[s])。
米氏常數:對於給定的反應，酶促反應的初速度(υ0)達到最大反應速度(υmax)的壹半時的底物濃度。
催化數)(Kcat):也叫轉化數。是壹個動力學常數，它是當底物飽和時酶(或酶活性位點)催化反應速度的量度。
催化常數等於最大反應速率除以總酶濃度(υmax/[E]total)。或酶的每個活性位點每秒轉化為產物的底物量(mol)。
雙倒數圖:這叫做Lineweaver_Burk圖。酶促反應速度的倒數(1/V)與底物度的倒數(1/LSF)。x軸和y軸上的截距分別代表米氏常數和最大反應速度的倒數。
酶活性調節
競爭性抑制:壹種酶抑制，可以通過增加底物濃度來逆轉。競爭性抑制劑通常與正常底物或配體競爭同壹蛋白質結合位點。這種抑制使Km增加，而υmax不變。
非競爭性抑制:壹種酶反應抑制，其中抑制劑不僅與遊離酶結合，還與酶-底物復合物結合。這種抑制使Km不變，υmax變小。
非競爭性抑制:壹種酶反應抑制，其中抑制劑只與酶-底物復合物結合，而不與遊離酶結合。這種抑制使Km和υmax變小，但υmax/Km不變。
壹大類復雜的蛋白質物質[酶；酵素]在促進可逆反應(如水解和氧化)中起著催化劑的作用。它在許多工業過程中是有用的(例如發酵、皮革鞣制和奶酪生產)
酶是壹種有機膠體物質，由蛋白質組成。它對生物體的化學變化起催化作用，發酵取決於它的功能:~。
[編輯此段]酶催化
酸堿催化:質子轉移加速反應的催化作用。
共價催化:壹種底物或底物的壹部分與催化劑形成價鍵，然後轉移到第二種底物上。許多酶催化的基團轉移反應都是通過化合價進行的。
催化機理
酶的催化機理與壹般的化學催化劑基本相同，都是與反應物(酶的底物)結合形成復合物，通過降低反應的能量來提高化學反應的速度。在恒溫下，化學反應體系中各反應物分子所含的能量雖然差別很大，但其平均值較低，這就是反應的初始狀態。
S(底物)→P(產物)的反應之所以能夠進行，是因為相當壹部分S分子已經被活化成活化(過渡態)分子。活化分子越多，反應速度越快。在特定溫度下，化學反應的活化能是使1摩爾物質的所有分子變成活化分子所需的能量(千卡)。
酶(E)的作用是暫時與S結合形成新的化合物ES，ES的活化態(過渡態)遠低於這種沒有催化劑的化學反應中反應物活化分子的活化態。ES再次反應產生p，同時釋放e。e可以和其他S分子結合，重復這個循環。降低整個反應所需的活化能，使單位時間內有更多的分子反應，反應速度可以加快。如果沒有催化劑，過氧化氫分解為水和氧氣的反應(2H2O2→2H2O+O2)需要每摩爾18千卡的活化能(1 kcal = 4.187焦耳)。當用過氧化氫酶催化該反應時，活化能僅為每摩爾2千卡，反應速度提高了約187J。
酶作用的分子基礎
壹.酶的化學組成
根據酶的化學組成，酶可分為簡單酶和結合酶兩大類。在簡單的酶分子中，只有由氨基酸殘基組成的肽鏈，而在共軛酶分子中，除了由多肽鏈組成的蛋白質外，還有非蛋白質成分，如金屬離子、鐵卟啉或含B族維生素的小有機化合物。結合酶的蛋白質部分稱為脫輔基酶，非蛋白質部分統稱為輔因子，它們共同構成全酶。只有整個酶具有催化活性，如果將它們分開，酶的活性就消失了。非蛋白部分，如鐵卟啉或含B族維生素的化合物，如果與酶蛋白通過價鍵相連，則稱為輔基，不能通過透析或超濾與酶蛋白分離。相反，兩者通過非* *價鍵連接，稱為輔酶，通過上述方法可以將兩者分開。表4-1顯示了壹些用金屬離子作為結合酶輔因子的例子。表4-2列出了幾種含B族維生素的輔酶(組)及其反應。
共軛酶中的金屬離子具有多種功能，它們可能是酶活性中心的組成部分。有些可能起到穩定酶分子構象的作用；有些可以作為連接酶和底物的橋梁。輔酶和輔助基團在催化反應中作為氫(H+和E)或某些化學基團的載體，起到轉移氫或化學基團的作用。體內的酶有很多種，但輔因子種類不多。從表4-1中，我們看到了幾種酶都使用相同的金屬離子作為輔因子的例子，同樣的情況也出現在輔酶和輔助基團中，如甘油醛3-磷酸脫氫酶和乳酸脫氫酶，它們都使用NAD+作為輔因子。酶催化反應的特異性取決於酶的蛋白質部分，輔酶和輔助基團的作用是參與特定反應過程中氫(H+和E)和壹些特殊化學基團的轉運。
第二，酶的活性中心
酶屬於生物大分子，分子量至少是654.38+00000，最多壹百萬。酶的催化作用取決於酶分子壹級結構和空間結構的完整性。如果酶分子變性或亞基解聚，酶的活性就會喪失。壹個值得註意的問題是，酶催化的反應物，即底物，大多是分子量比酶小幾個數量級的小物質。
酶的活性中心只是酶分子的壹小部分，酶蛋白的大部分氨基酸殘基都不與底物接觸。組成型酶活性中心的氨基酸殘基側鏈上有不同的官能團，如-NH2、-COOH、-SH、-OH和咪唑基，它們來自酶分子多肽鏈的不同部分。有些基團在與底物結合時起結合基團的作用，有些則在催化反應中起催化基團的作用。然而，有些基團既起結合作用又起催化作用，因此活性位點的官能團通常統稱為必需基團。它們通過多肽鏈的纏繞折疊，在酶分子表面形成具有三維結構的空腔或裂隙，從而容納進來的底物與之結合(圖4-1)並催化底物轉化為產物。這個區域被稱為酶的活性中心。
酶的活性中心外的官能團也是形成和維持酶的空間構象所必需的，所以稱為活性中心外的必需基團。對於需要輔因子的酶來說，輔因子也是活性中心的壹部分。酶催化反應的特異性實際上取決於酶活性中心的結合基團、催化基團及其空間結構。
第三，酶的分子結構與其催化活性的關系
酶的分子結構是以其氨基酸序列為基礎的，氨基酸序列決定了酶的空間結構、活性中心的形成和酶催化的特異性。比如哺乳動物的甘油醛磷酸脫氫酶的氨基酸殘基序列幾乎相同，說明相同的壹級結構是酶催化相同反應的基礎。再比如消化道中的胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、彈性蛋白酶都可以水解食物蛋白質的肽鍵，但又各有其特異性。胰凝乳蛋白酶水解含有芳香族氨基酸殘基的肽鍵以提供羧基，而胰蛋白酶水解堿性氨基酸殘基如賴氨酸以提供羧基。然而，彈性蛋白酶水解具有小側鏈且不帶電荷氨基酸殘基，以提供羧基肽鍵。這三種酶的氨基酸序列分析表明，其中約有40%是相同的，都是以絲氨酸殘基為酶的活性中心基團。所有三種酶在絲氨酸殘基周圍都有G1y-Asp-Ser-Gly-Pro序列。x射線衍射研究表明，這三種酶具有相似的空間結構，這是它們水解肽鍵的基礎。然而，它們水解肽鍵的特異性來自於酶的底物結合位點氨基酸組成的細微差異。
圖中顯示這三種酶的底物結合位點都具有袋狀結構，糜蛋白酶可以容納芳香基團或非極性基團。胰蛋白酶袋的底部略有不同，其中壹個氨基酸殘基被天冬氨酸取代，使得那裏的負電荷更強，因此有利於帶正電荷的賴氨酸或精制酸殘基的結合。彈性蛋白酶口袋的兩側被纈氨酸和蘇氨酸殘基取代，所以這裏只能結合小的側鏈和不帶電荷的基團，這說明酶的催化特異性與酶的分子結構密切相關。
第四，酶原及其活化。
壹些酶，如消化系統中的各種蛋白酶，以無活性的前體形式合成和分泌，然後轉運到特定的位點。當體內需要時，它們通過特定蛋白水解酶的作用轉化為活性酶發揮作用。這些非催化酶的前體被稱為酶原。例如胃蛋白酶原、胰蛋白酶原和胰凝乳蛋白酶原。物質作用於酶原使其轉化為活性酶的過程稱為酶原激活。將非活性酶原轉化為活性酶的物質稱為激活素。激活素對酶原的激活有壹定的特異性。
比如胰腺細胞合成的糜蛋白酶，最初是由245個氨基酸殘基組成的單肽鏈，分子中有5對二硫鍵相連。這種酶原的激活過程如圖4-3所示。首先，15位精氨酸和16位異亮氨酸之間的肽鍵被胰蛋白酶水解，激活具有完全催化活性的β-糜蛋白酶，但此時酶分子不穩定，被β-糜蛋白酶自身除去。
正常情況下，血漿中大部分凝血因子基本以無活性酶原的形式存在。只有當組織或血管內膜受損時，無活性的酶原才能轉化為活性酶，從而引發壹系列級聯酶促反應，最終導致可溶性纖維蛋白原轉化為穩定的纖維蛋白聚合物，並通過截留血小板形成血栓。
酶原激活的本質是切斷特定的肽鍵或去除酶原分子中的某些肽段，有利於酶活性中心的形成，具有重要的生理意義。壹方面保證合成酶的細胞不被蛋白酶消化破壞，另壹方面使其在特定的生理條件和特定的部位被激活，發揮其生理作用。如在組織或血管內膜損傷後激活凝血因子；胃主要細胞分泌的胃蛋白酶原和胰腺細胞分泌的糜蛋白酶、胰蛋白酶原和彈性蛋白酶分別在胃和小腸中被激活成相應的活性酶，是促進食物蛋白質消化的明顯例子。特定肽鍵斷裂引起的酶原激活在生物體內廣泛存在，是生物調節酶活性的重要方式。如果酶原激活異常，會導致壹系列疾病。出血性胰腺炎的發生是由於蛋白酶體在進入小腸前被激活，被激活的蛋白酶水解自身的胰腺細胞，導致胰腺出血和腫脹。
四、同工酶(同功酶)
同工酶的概念:同工酶是催化同壹化學反應的壹種酶，但酶蛋白的分子結構、理化性質和免疫原性不同。它們存在於同壹種族或個體的不同組織中，甚至存在於同壹組織和細胞的不同細胞器中。到目前為止，已知的同功酶有幾十種，如己糖激酶和乳酸脫氫酶，其中乳酸脫氫酶(LDH)是研究得最清楚的。在人類和脊椎動物組織中有五種分子形式，它們催化如下相同的化學反應:
所有五種同工酶都由四個亞基組成。LDH的亞基可分為骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)。兩種亞基的氨基酸組成不同，LDH有五種形式，分別是H4(LDHl)、H3M1(LDH2)、H2M2 (LDH3)和H1m3 (LDH)。
M和H亞基的氨基酸組成不同，是由不同的基因決定的。五種LDH中M和H亞基的不同比例決定了其理化性質的差異。通常，通過電冷凍可以分離出五種LDH。LDH1向正極的遷移速度最快，LDH5遷移速度最慢，其他居中，分別為LDH2、LDH3和LDH4(圖4-5)。圖4-5也顯示了各種LDH在不同組織中的含量是不同的。LDHl和LDH2在心肌中含量豐富，而LDH5和LDH4在骨骼肌和肝臟中占優勢。不同組織中LDH同工酶的差異與組織中乳酸利用的生理過程有關。LDH 1和LDH2對乳酸有很大的親和力，使乳酸脫氫氧化成丙酮酸，有利於心肌從乳酸氧化中獲取能量。LDH5和LDH4對丙酮酸有很大的親和力，可將丙酮酸還原為乳酸，適合肌肉在無氧糖酵解中獲得能量的生理過程(詳見葡萄糖代謝壹章)。這些同工酶在組織疾病期間被釋放到血液中，並且由於同工酶在組織和器官中的不同分布而改變血清同工酶。因此，血清同工酶譜分析常用於診斷疾病(圖4-5)。
五，等位酶
變構酶通常是具有四級結構的多亞基寡聚酶。酶分子除了催化活性中心外，也稱為催化部位。還有壹個變構位點，它是變構效應物結合的位點。當它與壹種變構效應物結合時，酶的分子構象會發生微小的變化，從而影響催化位點對底物的親和力和催化效率。如果變構劑結合起來增加酶和底物的親和力或催化效率，它們被稱為變構激活劑，而那些降低酶底物的親和力或催化效率的被稱為變構抑制劑。變構劑對酶活性的調節稱為變構調節。變構酶的催化位點和變構位點可以位於壹個亞基的不同部分，但更常見的是它們在不同的亞基上。在後壹種情況下，帶有催化位點的亞基稱為催化亞基，而帶有變構位點的亞基稱為調節亞基。大部分別構酶處於代謝途徑的起點，別構酶的別構劑往往是壹些生理小分子和酶的底物或代謝途徑的中間產物或終產物。因此，等位酶的催化活性受細胞內底物、代謝中間產物或終產物的濃度調節。終產物對該途徑中變構酶的抑制稱為反饋抑制，表現為壹旦細胞中的終產物增多，就作為變構抑制劑抑制代謝途徑開始時的酶，及時調整代謝途徑的速度，以滿足細胞生理功能的需要。變構酶在細胞代謝的調節中起著重要的作用。所以等位酶也叫調節酶。(調節酶)
六、修飾酶
體內有些酶需要在其他酶的作用下修飾該酶的分子結構，才具有催化活性。這些酶被稱為修飾酶。其中，* * *價修飾比較常見。比如酶蛋白的絲氨酸和蘇氨酸殘基的官能團-OH可以被磷酸化，伴隨著* * *價鍵的修飾，所以稱為* * *價修飾。這種修飾引起的酶活性的變化稱為酶的共價修飾調控。體內最常見的* * *化合價修飾是酶的磷酸化和去磷酸化，此外還有酶的乙酰化和去乙酰化、尿苷酸化和尿苷酸化、甲基化和去甲基化。由於* * *的化合價修飾反應迅速，具有級聯放大效應，也是調節體內物質代謝的重要途徑。例如，催化糖原分解第壹步的糖原磷酸化酶有兩種形式:活性的稱為磷酸化酶A，非活性的稱為磷酸化酶b，這兩種形式的相互轉化就是酶分子磷酸化和去磷酸化的過程(詳見糖代謝壹章)。
七、多酶復合體和多酶系統。
體內的壹些酶相互聚合形成壹種物理結合體，稱為多酶復合體。如果多酶復合體解體，每種酶的催化活性就消失了。多酶復合體中涉及許多酶。比如催化丙酮酸氧化脫羧的丙酮酸脫氫酶的多酶復合體由三種酶組成，而催化線粒體中脂肪酸β-氧化的多酶復合體由四種酶組成。多酶復合體第壹次酶催化反應的產物成為第二次酶的底物，如此類推，直至產生最終產物。
多酶復合體由於物理結合，有利於這種流動過程在空間構象上的快速進展，是生物提高酶催化效率的有效措施。
往往有許多酶參與體內物質代謝的各種途徑，依次完成反應過程。這些酶不同於多酶復合物，在結構上彼此沒有關系。因此被稱為多酶系統。比如參與糖酵解的11酶都存在於胞質溶膠中，形成多酶系。
八、多功能酶
近年來，人們發現壹些酶分子具有多種催化活性。如大腸桿菌DNA聚合酶I是分子量為109kDa的多肽鏈，具有催化合成DNA鏈、3’-5’核酸外切酶和5’-3’核酸外切酶的活性。通過用蛋白水解酶溫和水解獲得兩個肽片段，壹個含有5’-3’核酸的核酸外切酶活性，另壹個含有另外兩種酶的活性。哺乳動物的脂肪酸合酶由兩條多肽鏈組成，每條多肽鏈都含有脂肪酸合成所需的七種酶的催化活性。這種分子中具有多個催化活性位點的酶稱為多功能酶或串聯酶。多功能酶在分子結構上優於多酶復合體，因為相關的化學反應是在壹個酶分子上進行的，比多酶復合體更有效，這也是生物進化的結果。
[編輯本段]影響酶活性的因素
Michaelis和Menten根據中間產物理論推導出酶促反應的速度方程，即Mi-Men公式(詳見環境工程微生物學第四章)。根據Mimen公式，酶促反應的速度受酶濃度和底物濃度以及溫度、pH、活化劑和抑制劑的影響。
(1)酶濃度對酶促反應速度的影響
從Mimen公式和酶濃度與酶反應速度關系圖可以看出，酶反應速度與酶分子濃度成正比。當底物分子濃度足夠時，酶分子越多，底物轉化越快。但實際上，當酶濃度較高時，這種關系並不維持，曲線逐漸趨於平坦。據分析，這可能是由於含有許多抑制劑的高濃度底物造成的。
(2)底物濃度對酶促反應速度的影響
在生化反應中，如果酶的濃度不變，底物初始濃度較低，酶促反應的速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶都與底物結合產生中間體時，即使底物濃度增加，中間體的濃度也不會增加，酶促反應速度也不會增加。
在相同底物濃度下，酶促反應的速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度越高，酶促反應越快。
在實際測定中，即使酶濃度足夠高，酶促反應速度也不會隨著底物濃度的增加而增加，甚至受到抑制。原因是高濃度的底物降低了水的有效濃度和分子擴散率，從而降低了酶促反應的速度。過量的底物聚集在酶分子上，產生無活性的中間產物，不能釋放酶分子，從而降低反應速度。
(3)溫度對酶促反應速度的影響
在最適溫度範圍內，各種酶的酶活最強，酶促反應速度最快。在合適的溫度範圍內，溫度每升高10℃，酶促反應速度可提高12倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。如動物組織中各種酶的最適溫度為37 ~ 40℃；微生物中各種酶的最適溫度為25 ~ 60℃，但也有例外，如曲糖化酶的最適溫度為62 ~ 64℃；巨大芽孢桿菌、短乳桿菌、氣單胞菌葡萄糖異構酶的最適溫度為80℃。枯草芽孢桿菌液化澱粉酶的最適溫度為85 ~ 94℃。可以看出，有些芽孢桿菌酶具有較高的熱穩定性。溫度過高或過低都會降低酶的催化效率，即降低酶促反應的速度。
最適溫度低於60℃時，當溫度達到60 ~ 80℃時，大部分酶被破壞，不可逆變性。當溫度接近100℃時，酶的催化作用完全喪失。
(4)4)pH對酶促反應速度的影響
酶在最適pH範圍內顯示活性，如果大於或小於最適pH，酶活性會降低..主要表現在兩個方面:①改變底物分子和酶分子的帶電狀態，從而影響酶與底物的結合；②pH值過高或過低都會影響酶的穩定性，進而使酶受到不可逆的損傷。
(5)活化劑對酶促反應速度的影響。
能激活酶的物質叫做酶激活劑。激活劑的種類很多，包括①無機陽離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等。(2)無機陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸根離子和磷酸根離子；③有機化合物，如維生素C、半胱氨酸和還原型谷胱甘肽。許多酶只有在有合適的激活劑存在時才表現出或加強其催化活性，這叫做酶的活化。但有些酶合成後是無活性的，這種酶叫酶原。它必須在激活前被合適的激活劑激活。
(6)抑制劑對酶反應速度的影響
能夠削弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶抑制劑。它會降低酶促反應的速度。酶抑制劑包括重金屬離子、壹氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘乙酸、生物堿、染料、對氯汞苯甲酸、氟磷酸二異丙酯、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。
酶促反應的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結構相似的物質首先與酶的活性中心結合，從而降低酶促反應的速度，稱為競爭性抑制。競爭性抑制是可逆抑制，可通過增加底物濃度最終釋放，恢復酶的活性。與底物結構相似的物質稱為競爭性抑制劑。抑制劑與酶活性中心以外的位點結合後，底物仍能與酶活性中心結合，但酶不顯示活性，稱為非競爭性抑制。非競爭性抑制是不可逆的，增加底物濃度並不能解除對酶活性的抑制。與酶活性中心以外的位點結合的抑制劑稱為非競爭性抑制。
有些物質可以用作壹種酶的抑制劑和另壹種酶的激活劑。