傳統上，米氏方程動力學描述的是分子數為1015的集體分子的行為，米氏方程在單分子水平上也有效。
⑶km和Vmax的意義:？
①當ν=Vmax/2時，Km=[S]。因此，當酶促反應速率達到最大值的壹半時，Km等於底物濃度。？
②當k-1 >時；& gt當k+2時，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶與底物的親和力，即Km值越小，酶與底物的親和力越大；反之越小。？
③Km可用於判斷反應順序:when[s]；當100Km，ν=Vmax時，反應為零級，即反應速度與底物濃度無關；當0.01km & lt <[S]& lt；在100Km處，反應介於零級反應和壹級反應之間，為混合級反應。？
④Km是壹種酶的特征常數:在壹定條件下，壹種酶的Km值是恒定的，所以我們可以通過測定不同酶(特別是壹組同工酶)的Km值來判斷它是否是壹種不同的酶。？
⑤Km可以用來判斷酶的最適底物:當酶有幾種不同的底物時，Km值最小的那個就是酶的最適底物。？
⑥Km可用於確定酶活性測定所需的底物濃度:當[S]=10Km時，ν=91%Vmax是酶活性測定所需的最合適的底物濃度。？
⑦Vmax可用於計算酶的轉化數:當已知酶的總濃度和最大速度時，可計算出酶的轉化數，即單位時間內每個酶分子催化底物轉化為產物的分子數。？
⑷km和Vmax的確定:主要采用Lineweaver-Burk雙倒數作圖法和Hanes作圖法。